Wien/München. Der Mechanismus, wie Muskeln aktiv Kraft erzeugen, ist mittlerweile ganz gut verstanden. Unklar war bisher noch, wie die Proteinstränge im Muskel zusammengehalten werden, selbst wenn einzelne Bausteine ersetzt werden. Münchner und Wiener Forscher haben nun die Kräfte gemessen, die zwischen zwei Muskelbausteinen wirken und den Muskel damit stabilisieren.

"Es muss Kräfte geben, die die einzelnen Ketten, die Filamente, stabilisieren, sonst würde der Muskel auseinanderfallen", betont Matthias Rief, Professor für Biophysik an der Technischen Universität München in einer Aussendung. Den Forschern zufolge sind zwei Proteine dafür verantwortlich, dass sich Muskeln dehnen lassen, ohne auseinanderzufallen. Eines davon ist Titin, das längst Eiweiß des menschlichen Körpers. Das andere Alpha-Actinin, das über die Fähigkeit verfügt, das Titin im Muskelgewebe zu verankern.

Der laufende Betrieb

Ihren Messungen zufolge beträgt die Bindungskraft zwischen den beiden Proteinen allerdings lediglich fünf Pico Newton. "Dieses Ergebnis hat uns sehr überrascht", so Rief, "derart geringe Kräfte können einen Muskel nicht zusammenhalten." Die Wiener Strukturbiologen um Kristina Djinovic-Carugo vom Department für Strukturbiologie und Computional Biology der Max F. Perutz Laboratories der Uni Wien, stellten aber fest, dass im Muskel jeder Titin- Strang von bis zu sieben Alpha-Actinin-Proteinen gehalten wird.

Damit erhöht sich die Kraft um das bis zu Siebenfache. Genug, um den Muskel zu stabilisieren, einen Muskel wie das Herz ein Leben lang schlagen zu lassen, und - sozusagen bei laufendem Betrieb - einzelne Molekülketten abzubauen und durch neue zu ersetzen. Über ihre Erkenntnisse berichten die Forscher im Fachblatt "Pnas".